එන්සයිම හා පරිවෘත්තීය ප්‍රතික්‍රියා යාමනය
ඒකකය 2 · ජීවයේ රසායනික හා සෛලීය පදනම
එන්සයිමවල සාමාන්‍ය ගුණ, ප්‍රේරිත සීහුම් යාන්ත්‍රණය, සහසාධක, උෂ්ණත්වය, pH හා උපස්තර සාන්ද්‍රණයේ බලපෑම, නිෂේධක සහ ඇලොස්ටරික යාමනය, සහයෝගිතාව හා ප්‍රතිපෝෂී නිෂේධනය.
එන්සයිමවල සාමාන්‍ය ගුණ
එන්සයිම යනු ජීවී සෛල තුළ සෑදෙන ජීව උත්ප්‍රේරක ලෙස ක්‍රියා කරන මහා අණු ය. ඒවායේ සාමාන්‍ය ගුණ:
- බොහොමයක් ගෝලාකාර ප්‍රෝටීන් ය.
- ඒවා සක්‍රියන ශක්තිය අඩු කරන බැවින් ප්‍රතික්‍රියාව වේගවත් වේ.
- බොහොමයක් තාප අස්ථායී (තාපයට සංවේදී) ය.
- අවසාන ඵලවල ස්වභාවය වෙනස් නොකරයි.
- ඒවා තම උපස්තරයට විශිෂ්ට ය (උපස්තර විශිෂ්ට).
- බොහොමයක් ප්‍රතිවර්ත්‍ය ප්‍රතික්‍රියා උත්ප්‍රේරණය කරයි.
- ඒවායේ ශීඝ්‍රතාවට pH, උෂ්ණත්වය, උපස්තර සාන්ද්‍රණය හා නිෂේධක බලපායි.
- ප්‍රතික්‍රියාවේදී ඒවා වැය නොවේ.
- ඒවාට සක්‍රිය ස්ථාන ඇත.
- සමහරකට ප්‍රෝටීන් නොවන සහසාධක අවශ්‍ය ය.
එන්සයිමය සක්‍රියන ශක්තිය අඩු කරන අතර ප්‍රතික්‍රියක හා ඵල අතර සමස්ත ශක්ති වෙනස නොවෙනස්ව පවතින බව ප්‍රස්තාරයෙන් පෙනේ.
එන්සයිම ක්‍රියා කරන ආකාරය
ප්‍රතික්‍රියාව E + S ⇌ ES සංකීර්ණය ⇌ E + P ලෙස ලියනු ලැබේ (එන්සයිමය, උපස්තරය, ඵලය). සෑම එන්සයිමයක්ම එක් නිශ්චිත ප්‍රතික්‍රියාවක් උත්ප්‍රේරණය කරන අතර ඒ විශිෂ්ටතාව ලැබෙන්නේ එහි හැඩයෙනි.
සක්‍රිය ස්ථානය සෑදෙන්නේ ඇමයිනෝ අම්ල කිහිපයකිනි; අනෙක් ඒවා එන්සයිමයේ හැඩය රැක ගනී. සක්‍රිය ස්ථානය උපස්තරයට අනුපූරක වුවත් එන්සයිමය දෘඪ නොවන බැවින් සම්පූර්ණයෙන් නොවේ. උපස්තරය බැඳෙන විට සක්‍රිය ස්ථානය තරමක් වෙනස් වී දෙක එකට ගැළපේ: මෙය ප්‍රේරිත සීහුම් යාන්ත්‍රණය ය. මෙම තද ගැළපීමෙන් උපස්තර අණු නිවැරදි දිශානතියකින් එකට ගෙන එන අතර බන්ධනවලට ආතතියක් ඇති කරමින් උත්ප්‍රේරණයට උපකාර වේ. පසුව ඵලය මුදා හැරී එන්සයිමය නැවත නිදහස් වේ.
සහසාධක
සමහර එන්සයිමවලට සහසාධක නම් ප්‍රෝටීන් නොවන කොටස් අවශ්‍ය ය. සමහරක් ඉතා තදින් ස්ථිරව බැඳෙයි; තවත් ඒවා බුරුලේ, තාවකාලිකව බැඳෙන අතර සමහර තත්ත්වයන් යටතේ ඉවත් කළ හැක.
- සහ එන්සයිම යනු කාබනික සහසාධක ය; උදා: විටමින් ව්‍යුත්පන්න NAD⁺, FAD හා බයෝටින්.
- අකාබනික සහසාධක ලෝහ අයන වේ: Zn²⁺, Fe²⁺ හා Cu²⁺.
ශීඝ්‍රතාවට බලපාන සාධක
- උෂ්ණත්වය. උෂ්ණත්වය ඉහළ යන විට අණු වේගයෙන් චලනය වී සක්‍රිය ස්ථානය සමඟ වැඩිවර ගැටෙන බැවින් ශීඝ්‍රතාව ප්‍රශස්ත උෂ්ණත්වය දක්වා ඉහළ යයි; එය ජීවීන් අතර වෙනස් වේ. මිනිසාගේ බොහෝ එන්සයිම හොඳින්ම ක්‍රියා කරන්නේ 35–40 °C හිදී (37 °C පමණ) වන අතර උණු දිය උල්පත්වල බැක්ටීරියා 70 °C ට වැඩි උෂ්ණත්වයකදී ය. ප්‍රශස්තයට වඩා ඉහළදී සක්‍රිය ස්ථානයේ හයිඩ්‍රජන් බන්ධන, අයනික බන්ධන හා අනෙක් දුර්වල බන්ධන කැඩී සක්‍රිය ස්ථානයේ හැඩය වෙනස් වන අතර උපස්තරය තවදුරටත් නොබැඳේ. මෙය දුස්ස්වාභාවිකරණය ය. ශීඝ්‍රතාව පහත වැටී යම් උෂ්ණත්වයකදී සම්පූර්ණයෙන් නැවතේ.
- pH. සෑම එන්සයිමයක්ම හොඳින්ම ක්‍රියා කරන්නේ යම් pH පරාසයක් තුළ වන අතර ඉහළම ශීඝ්‍රතාව ලැබෙන pH අගය ප්‍රශස්ත pH වේ. ඉන් බැහැරදී ES සංකීර්ණය සාදන රසායනික බන්ධන වෙනස් වේ. බොහෝ එන්සයිමවල ප්‍රශස්ත පරාසය 6 සිට 8 අතර ය. ආමාශයේ පෙප්සින් pH 2 හිදී ද බඩවැලේ ට්‍රිප්සින් pH 8 හිදී ද හොඳින්ම ක්‍රියා කරයි.
- උපස්තර සාන්ද්‍රණය. උපස්තරය වැඩි වන විට නිවැරදි දිශානතියෙන් ගැටීම් වැඩි වන අතර සියලු එන්සයිම අණු සංතෘප්ත වන තෙක් ශීඝ්‍රතාව ඉහළ යයි. ඉන්පසු ශීඝ්‍රතාව තවත් වැඩි නොවේ.
- නිෂේධක (පහත).
එන්සයිම නිෂේධක
නිෂේධක යනු එන්සයිමයකට ස්ථිරව හෝ තාවකාලිකව බැඳී ES සංකීර්ණය සෑදීම වළක්වන අණු හෝ අයන ය.
- ඒවා දුර්වල බන්ධනවලින් බැඳේ නම් ප්‍රතිවර්ත්‍ය ය; සහසංයුජ බන්ධනවලින් බැඳේ නම් අප්‍රතිවර්ත්‍ය ය. අප්‍රතිවර්ත්‍ය නිෂේධක විෂ ද්‍රව්‍ය වන අතර ප්‍රතිවර්ත්‍ය නිෂේධකවලට ක්ෂුද්‍රජීවීන්ට එරෙහි ඖෂධ ඇතුළත් වේ.
- තරගකාරී නිෂේධක (බොහොමයක් ප්‍රතිවර්ත්‍ය) හැඩයෙන් හා ස්වභාවයෙන් උපස්තරයට සමාන බැවින් සක්‍රිය ස්ථානය සඳහා තරග කර ශීඝ්‍රතාව අඩු කරයි. උපස්තරය වැඩි කිරීමෙන් මෙය ආපසු හැරේ.
- තරගකාරී නොවන නිෂේධක තරග නොකරයි. ඒවා එන්සයිමයේ වෙනත් කොටසකට බැඳී හැඩය වෙනස් කරන බැවින් සක්‍රිය ස්ථානයට ES සංකීර්ණය සෑදීමේ හැකියාව අඩු වේ.
සෛලයක් තුළ එන්සයිම ක්‍රියාකාරිත්වය යාමනය කිරීම
ඇලොස්ටරික යාමනය. යාමක අණුවක් සක්‍රිය ස්ථානයට නොව නිශ්චිත යාමක ස්ථානයකට අසහසංයුජ අන්තර් ක්‍රියාවලින් බැඳේ. එය එන්සයිමයේ හැඩය වෙනස් කර ක්‍රියාකාරිත්වය ඉහළ හෝ පහළ දමයි; ප්‍රතිවර්ත්‍ය තරගකාරී නොවන නිෂේධකයක් හෝ ක්‍රියාකාරකයක් මෙනි.
- ඇලොස්ටරික ක්‍රියාකරණය හා නිෂේධනය. එවැනි බොහෝ එන්සයිමවල තමන්ගේම සක්‍රිය ස්ථානයක් සහිත උප ඒකක (පොලිපෙප්ටයිඩ දාම) දෙකක් හෝ වැඩි ගණනක් ඇති අතර එන්සයිමය සක්‍රිය හා අක්‍රිය හැඩ දෙකක් අතර දෝලනය වේ. ක්‍රියාකාරකයක් සක්‍රිය හැඩය පවත්වයි; නිෂේධකයක් අක්‍රිය හැඩය පවත්වයි. උප ඒකක අතර අන්තර් ක්‍රියා නිසා එක් ස්ථානයක ඇති එක් අණුවක් සියලු සක්‍රිය ස්ථානවලට බලපායි. උදාහරණයක් ලෙස ADP අපවෘත්තියේ එන්සයිමයක් ක්‍රියාකරණය කරන බැවින් ATP නිෂ්පාදනය ඉහළ යයි; සැපයුම ඉල්ලුමට වඩා වැඩි වූ විට ATP එම එන්සයිමයටම නිෂේධකයක් ලෙස බැඳී අපවෘත්තිය මන්දගාමී කරයි.
- සහයෝගිතාව. එක් උපස්තර අණුවක් බැඳීමෙන් අනෙක් සක්‍රිය ස්ථානවලට බැඳීම පහසු වී ක්‍රියාකාරිත්වය වැඩි වේ. එන්සයිමයක් නොවන හීමොග්ලොබින් ද මෙසේම හැසිරේ: එයට උප ඒකක 4ක් ඇති අතර සෑම එකකම O₂ බැඳෙන ස්ථානයක් ඇත; එක් O₂ අණුවක් බැඳීමෙන් අනෙක්වාට ඇති ආසක්තිය වැඩි වේ.
- ප්‍රතිපෝෂී නිෂේධනය. පරිවෘත්තීය පථයක අවසාන ඵලය එම පථයේ එන්සයිමයකට නිෂේධකයක් ලෙස බැඳී පථය නවතා දමයි. මෙයින් අධික නිෂ්පාදනය වැළකෙන අතර රසායනික සම්පත් ඉතිරි වේ.
Exam tip: The induced fit mechanism is the one taught. When asked why high temperature stops an enzyme, say that bonds of the active site break and its shape changes (denaturation), so the substrate can no longer bind.
දේශප්‍රිය සෙනෙවිරත්න. පේරාදෙණිය විශ්වවිද්‍යාලයේ ජීව විද්‍යා විශේෂවේදී උපාධිය (B.Sc. (Hons) Bio.Sp) පන්ති සාමාර්ථයක් සහිතව. Paadama හි උසස් පෙළ ජීව විද්‍යා අන්තර්ගතය සහ පාඩම් සියල්ල සමාලෝචනය කරන්නේ දේශප්‍රිය සෙනෙවිරත්න මහතායි. පාඩම් උගන්වන්නේත් එතුමායි.